INSTITUTO
TECNOLÓGICO DE CIUDAD ALTAMIRANO GRO
Que
Presenta
UNIDAD 7 TRADUCCIÓN DEL ARN MENSAJERO
Nombre
del Alumno
LUZ EUGENIA RUIZ NAJERA
Número
de Control
08930132
Carrera
Lic
biología
Ciudad ALTAMIRANO, Gro.México. 13
de mayo del 2012
UNIDAD 7 TRADUCCIÓN DEL ARN MENSAJERO
Una vez que el ARNm se encuentra en el citoplasma, es reconocido por el ribosoma mediante secuencias específicas (en bacterias) y por la caperuza (en eucariotas). En el ribosoma se lleva a cabo el proceso de traducción. En este momento cobra importancia el ARNt, que funciona como adaptador entre aminoácidos y ARNm
Los ARNt tienen una región que se une a un aminoácido específico y otra que reconoce un triplete de nucleótidos en el ARNm (anticodón). La traducción comienza cuando el ribosoma reconoce ciertas secuencias en el extremo 5’ del ARNm (en bacterias) o la caperuza (en eucariotas) y se mueve a lo largo del mensajero hasta que encuentra el primer codón AUG, que codifica para metionina (o formil-met en bacterias). Este codón funciona como sitio de inicio. A medida que avanza la traducción, distintos ARNt se van uniendo al codón que le corresponda, se forma el enlace peptídico entre los aminoácidos, y por último se libera el ARNt “descargado”, quedando unido al ribosoma el último ARNt incorporado “cargando” con la cadena peptídica en crecimiento.
Objetivo general
Conocer el dogma central
Biologia molecular
Objetico especifico
Conocer
las caracteristicas diferentes
de los ribosamos procariontes eucariontes
Conocer
las modificacion postraduccionales
Metodología
Para realizar este trabajo realizo una investigación
documental el libros en diversa páginas de internet
permitieron hacer en un
resumen para identificar los mas
importante
UNIDAD 7 TRADUCCIÓN DEL ARN MENSAJERO
La traducción del mRNA
consiste en: la síntesis de las proteínas mediante la unión de aminoácidos
según el orden establecido por la secuencia de nucleótidos del mRNA y el código
genético.
7.1 El
código genético
El código genético se encarga de
descifrar a qué triplete de nucleótidos corresponde cada residuo de aminoácido.
El código genético tal cual se descubrió es casi universal: los mismos codones
determinan los mismo aminoácidos en todos los organismos (eucariotas y
procariotas).
Sin embargo, existen
variaciones del código genético circunscritas
a mitocondrias y algunos protozoos. Son 14 los codones que pueden acabar
variando, pudiendose encontrar algunos casos como las mitocondrias de levaduras
en las que son 9 los codones distintos. En procariotas, el codón UGA que en
determinados contextos puede determinar el aminoácido selenocisteína
La señal de inicio
comúnmente utilizada en la traducción es AUG.
De forma muy excepcional, los procariotas pueden usar los codones GUG o UUG
como inicios de traducción, incorporando en cualquiera de los casos fMet.
Las señales de parada
son las casi universales UAG (ámbar), UAA (ocre), y UGA (ópalo).
La frecuencia
con la que se usa un aminoácido un un marco abierto de lectura se correlaciona
bastante bien con la cantidad de codones que utiliza.
7.2 El
papel del ARN en la síntesis de proteínas.
RNA mensajero, y se encarga de
llevar la información de los genes a formar proteinas.
RNA trasferente (RNAt) funcionan
como trasportadores que llevan los aminoácidos hasta el RNAm durante el proceso
de traducción
RNA ribosomicos (RNAr) son
componentes de los ribosomas, complejos moleculares que actuan coordinando el
ensamblaje de las proteinas
hnRNA: es el
precursor del mRNA. Su tamaño es muy heterogéneo (de 0,2 a 30 kb, aunque la
mayoría entre 5 y 8 kb) y la vida media muy breve. En cuanto se sintetiza, se
le unen proteínas, formando el hnRNP
pre-rRNA: es el precursor de los rRNA (el más abundante en las células) y se
localiza en el núcleo. La mitad del que se sintetiza se degrada en el núcleo
sin llegar a formar un rRNA maduro
pre-tRNA: es el precursor de los tRNA.
snRNA: se trata
de RNA nucleares pequeños y monocatenarios que miden de 50 a 300 nt. Tienen sus
propios promotores
snoRNA: RNA
nucleolares pequeños y monocatenarios que se obtienen por el ayuste de los
intrones, aunque algunos tienen sus propios promotores. Actúan asociados a
proteínas, formando las snoRNP
miRNA: es el
microRNA, pequeñas moléculas de RNA monocatenario que regulan la transcripción
de determinados mRNA mediante ribointerferencia, o se unen al 3'UTR de un mRNA
y bloquean su traducción
siRNA: son los
RNA interferentes pequeños que se obtienen por la degradación de dsRNA en
fragmentos de 21 a 25 nt y que permiten degradar los mRNA
7.2.3
Procariótico
En una célula
procariota suelen existir entre 10.000 y 15.000 ribosomas,
orgánulo portador de la mayoría de las actividades enzimáticas implicadas en la
biosíntesis. Contienen el sitio A o aceptor o aminoacilo, donde entra el
aminoacil-tRNA. El sitio P, peptidil o donador, es donde está el
peptidil-tRNA. También está el sitio E o de eyección o salida que está
ocupado por el tRNA que ya no porta aminoácido. En la parte superior de la
subunidad mayor, cerca del enlace que une los tRNA con su péptido y su
aminoácido, está el sitio peptidiltransferasa
7.2.4
Eucariótico
La estructura eucariotas es
básicamente el mismo que el de procariotas, con las diferencias principales:
- El ribosoma y sus subunidades son más grandes (40S + 60 S → 80S).
- Los rRNA son mayores y hay más proteínas por subunidad ribosómica.
- La subunidad mayor contiene los rRNA 28S y 5S, pero además una
5,8S adicional que no existe en los procariotas.
- El ribosoma no tiene sitio E.
·
·
7.3 Etapas de la síntesis de proteínas en organismos procarióticos.
·
J. Shine y L. Dalgarno describieron la complementariedad entre el extremo 5' los mRNA y el
rRNA 16S de la subunidad pequeña, para que el AUG se coloque en el sitio
correcto.
Las enzimas que
unen los aminoácidos a sus tRNA son las aminoacíl-tRNA ligasas, una
para cada aminoácido en bacterias, que reconoce los diferentes tRNA que usa el
aminoácido. Las hay de dos tipos y su papel es esencial para
la fidelidad de la síntesis proteica.
La traducción de un
mensaje del mRNA puede dividirse en tres fases: iniciación, elongación y
terminación, fases en las que se necesitan factores
de traducción: factores de iniciación (IFs),
factores de elongación (EFs) y
factores de liberación (RFs).
INICIO
DE LA TRADUCCIÓN
|
Se comienza con
la subunidad menor sola. IF-1 se une a la base del sitio A para forzar que el
primer fMet-tRNA entre en el sitio P.
IF-3 se le necesita para estabilizar la subunidad 30S IF-2 sirve
para depositar el aminoacil-tRNA (fMet-tRNA en este caso) en el ribosoma.
Los 3 IF junto
con el mRNA, el fMet-tRNA y la subunidad 30S forman el complejo de iniciación
|
ELONGACIÓN
El crecimiento de
la cadena polipeptídica en el ribosoma es un proceso
cíclico que se repite tantas veces como aminoácidos se incorporen. Cada
ciclo consta de 4 pasos: ubicación del nuevo aa-tRNA, verificación o
corrección del aminoácido introducido, formación del enlace peptídico y
translocación. Los sitios E y A cooperan negativamente puesto que nunca que
encuentran ocupados a la vez.
-Ubicación
El tRNA
aminoacilado se dirige al sitio A con el factor de elongación EF-Tu
(EF-1A), que al igual que IF-2, lleva GTP. Cuando el aminoacil-tRNA se aloja en
el sitio A, el GTP se hidroliza y se libera EF-Tu/GDP.
Corrección
Para dejar el
aa-tRNA en su sitio, EF-Tu tiene que hidrolizar el GTP. Esto es un proceso
relativamente lento, que da tiempo a verificar el apareamiento codón-anticodón.
Transpeptidación
La cadena
polipeptídica enganchada al tRNA del sitio P se transfiere sobre el aminoácido
transportado por el tRNA del sitio A. Esta transferencia la cataliza el sitio
peptidil transferasa de la subunidad 50S
-Translocación
(traslado)
El tRNA descargado
del sitio P se transfiere al E y el tRNA que tiene el péptido en el sitio A
pasa al P. El desplazamiento hace que el ribosoma avance 3 nt por el mRNA.
Tras la
translocación, la cooperación negativa entre E y A hace que no pueda entrar
otro aa-tRNA nuevo en A hasta que el que hay en E no ha salido
TERMINACION
Determina la conclusión
de la síntesis de la proteína cuando el sitio A del ribosoma es abordado por el
codón de terminación del ARNm (UUA, UGA o UAG, indistintamente). Ello deja
al sitio A sin el esperado aminoacil-ARNtAA, aunque pronto es
ocupado por un factor de terminación
llamado eRF (eucaryotic releasing factor), que sabe reconocer a los tres
codones de terminación.
7.4
Etapas de la síntesis de proteínas en organismos eucarióticos.
El mecanismo de eucariotas es
básicamente el mismo que el de procariotas, con la mayor parte de las
diferencias acumuladas en la iniciación. Las principales son:
- El ribosoma y sus subunidades son más grandes (40S + 60 S → 80S).
- Los rRNA son mayores y hay más proteínas por subunidad ribosómica.
- La subunidad mayor contiene los rRNA 28S y 5S, pero además una
5,8S adicional que no existe en los procariotas.
- El ribosoma no tiene sitio E.
- El mRNA es diferente y sus elementos distintivos son importantes.
- Durante el viaje al citoplasma, el mRNA puede adquirir una
estructura secundaria que el ribosoma tiene que eliminar antes de
traducirlo.
- El codón de iniciación es siempre AUG y no hay secuencias
Shine-Dalgarno.
- La Met iniciadora no está formilada.
- El mRNA tiene que prepararse para interaccionar con el ribosoma.
- Los factores de traducción son distintos (aunque muchos tienen
funciones análogas) y se nombran comenzando por «e».
Inicio en los eucariotas
eIF-6
estabiliza la subunidad 60S del ribosoma. eIF-3, eIF-1 y eIF-1A
se unen a la subunidad menor. Junto con el aa-tRNA unido a eIF-2, van a
formar el complejo 43S. Como en procariotas, los aa-tRNA
llegan acompañados de un factor (eIF-2) que se reciclará mediante el factor eIF-2B.
Gracias a eIF-5B, el Met-tRNAi se coloca correctamente.
El mRNA es reconocido por eIF-4F
a través de la caperuza. El complejo 43S se une al mRNA/eIF-4F y comienza a
rastrear el mRNA desde su extremo 5’ en busca del AUG iniciador (normalmente el
primero). Este rastreo es necesario para deshacer las estructuras secundarias
que se han producido en el traslado del mRNA desde el núcleo hasta el
citoplasma. Una vez que lo encuentra se forma el complejo de iniciación
48S. eIF-1 y eIF-1A estabilizan este complejo además de
catalizar su disociación si este complejo fuera artefactual.
eIF-4G sirve
de punto de anclaje de formación de todos los factores que componen eIF-4F,
además de interaccionar con eIF-3 y PABP. eIF-4E reconoce la caperuza. eIF-4A
tiene la misión es relajar los 15 primeros nucleótidos del mRNA, así como
ayudar en la migración del ribosoma para buscar el AUG iniciador. En la
migración le asiste eIF-4B. eIF-3 podría ser una especie de pinza
que, mediante interacciones con eIF-1 y complementariedad con los rRNA,
estabiliza el complejo 48S e interacciona con eIF-
Elongación
en los eucariotas
Los factores de elongación que intervienen en
eucariotas son análogos a los procariotas:
·
eEF-1α que es una proteína G,
análogo a EF-Tu (EF-1A) [el que aporta los aminoacil-tRNA al ribosoma].
Reconoce cualquier tRNA menos el iniciador. Como no tiene afinidad por el
ribosoma, se desprende de él cuando el aa-tRNA se fija al ribosoma con hidrólisis
de GTP.
·
eEF-1βγ que es análogo a EF-Ts
(EF-1B) [su función es reciclar y regenerar el eEF-1α],
·
eEF-2 es otra proteína G análoga a
EF-G (EF-2) que interviene en la translocación del ribosoma.
·
Terminación en los eucariotas
·
eRF1 (con estructura que recuerda al tRNA) se une al ribosoma en el sitio A
cuando aparece cualquier codón de terminación, alterando las propiedades
hidrofóbicas del sitio peptidil-transferasa. También tiene el motivo GGQ
que altera la actividad del sitio peptidil-transferasa para que ahora sea el
agua quien actúe como agente nucleofílico. El tRNA está en el sitio P del
ribosoma y el eRF1 en el sitio A. Para disociar este complejo y regerenar el
ribosoma útil, entra en funcionamiento el factor eRF3 —
7.4.1
Modificación de proteínas postraducción
La cadena polipeptídica surge del ribosoma como una estructura
no funcional: - debe
plegarse para formar la estructura terciara (o cuaternaria) correcta
- han de
sufrir modificaciones postraduccionales como formación de disulfuros,
hidroxilaciones, etc
- han de
alcanzar también su localización final donde muy habitualmente van a
sufrir rupturas proteolíticas específicas
- se
recambian si son erróneas o si son muy «viejas»
Plegamiento
Todavía no se sabe
con certeza cómo la información de una secuencia primaria de aminoácidos guía
su estructura tridimensional. El plegamiento comienza en cuanto se sintetizan
más de 30 aa —son los que el ribosoma protege—. Por ejemplo, la ß-galactosidasa
comienza a formar los tetrámeros antes de terminar cada monómero
La formación de las
estructuras secundarias
Eliminación de las
interacciones de los residuos hidrófobos con el disolvente acuoso. De esta
forma se establece la estructura terciaria.
Modificaciones
covalentes
Pueden ocurrir una
vez finalizada la síntesis del péptido, una vez liberado del ribosoma o, más
frecuentemente, de forma simultánea a su síntesis.
- Aminoácidos
modificables
Sin tener en cuenta
modificaciones del tipo entrecruzamiento, la unión de fosfatidil-inositol, la
formación de piroglutamato, la formación de diftamida, la formación de
al-lisina o la formación de dionas, los aminoácidos que no se suelen modificar
son Gly, Ala (aminoácidos pequeños), Leu, Ile, Val
o Trp (aminoácidos hidrófobos).
- Desformilación
La desformilasa
procariótica elimina el formilo de la fMet en la primera posición de las
proteínas al poco de aparecer el extremo N fuera del ribosoma.
- Puentes disulfuro
Se trata de la
formación de un enlace covalente entre dos Cys de la misma o distintas cadenas
polipeptídicas. Se consigue mediante una reacción redox catalizada por la proteína-disulfuro-isomerasa en
presencia de glutatión, que sufre el proceso inverso (ruptura de su
doble enlace). Si se revierte esta modificación, la proteína se desnaturaliza.
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